Barbara Low, la bioquímica que ayudó a entender la penicilina y se peleaba con Margaret Thatcher

Dentro del área de la química, la rama de la cristalografía de rayos X, una serie de técnicas y procesos para estudiar la estructura de las proteínas, vivió un gran desarrollo a mediados del siglo XX, y muchas de sus protagonistas fueron mujeres. Uno de los motivos fue que la que era por entonces una figura de referencia en este campo, la profesora de Oxford Dorothy Crowfoot Hodgkin, no podía dar clase a hombres, así que en vez de eso enseñaba en la institución femenina Somerville, de la misma universidad.

Una de sus alumnas fue Barbara Low, bioquímica, experta en cristalografía y una de las investigadoras que desveló la estructura de la penicilina, que por entonces era la molécula más grande que se había estudiado con estas técnicas. Llevaron a cabo este trabajo durante la Segunda Guerra Mundial, con la opinión en contra de las autoridades científicas y académicas, ya que no veían claro aún el potencial para salvar vidas que suponía el antibiótico.

Penicilina: de curiosidad de laboratorio a medicamento fiable

Era noviembre de 1941. Aunque la extracción de la penicilina a partir de moho era algo que Alexander Flemming ya había logrado a finales de los años veinte, la estructura de esa molécula y el refinado del proceso aún estaban por determinar. En el proceso de convertir la penicilina de una curiosidad de laboratorio a un medicamento fiable, desvelar su estructura era uno de los pasos necesarios. Las técnicas estándar de química analítica no habían dado resultados y Hodgkin fue invitada a intentarlo. Pero debido a la carga académica que ya tenía, y que había sido madre recientemente, Hodgkin decidió buscar colaboradores. Barbara Low se ofreció voluntaria.

Modelo molecular de la penicilina de Dorothy Crowfoot Hodgkin (hacia 1945).

Barbara Wharton Rogers nació en Lancaster, Reino Unido, el 23 de marzo de 1920. Allí sus padres regentaban una tienda de comestibles. En 1939 empezó sus estudios de química en Somerville, un centro de estudios femenino dentro de la Universidad de Oxford donde las áreas científicas tenían mucha actividad e interés.

En 1942 había terminado la primera parte de sus estudios y planeaba comenzar su siguiente ciclo al curso siguiente y preparar su tesina, pero fue entonces cuando comenzó a colaborar con Hodgkin como su asistente. Ese trabajo se convertiría en la base de su tesina y después de su doctorado. Por entonces las técnicas de la cristalografía de rayos X ya habían sido ampliamente utilizadas y habían dado importantes resultados, pero la penicilina era más grande y compleja que las moléculas estudiadas hasta ese momento. En 1964 Hodgkin recibiría el Premio Nobel de Química por determinar la estructura de distintas sustancias, entre ellas la penicilina.

La colaboración con Linus Pauling

Mientras trabajaba en su doctorado, Low pasó un año en el Instituto de Tecnología de California (Caltech) bajo la supervisión de Linus Pauling, que ganaría el Premio Nobel de Química en 1954 por su estudio y descripción de los enlaces químicos. Esta se convertiría en una relación de colaboración muy fructífera durante toda la carrera de Low.

Barbara Low (hacia 1947) en Caltech. Fuente: Columbia University.

Tras volver a Oxford y graduarse, Low asumió un puesto de investigadora asociada en la Universidad de Harvard, y después uno de profesora asistente de Química Física en esa misma universidad. Ella y Pauling siguieron en contacto durante décadas y colaboraron activamente durante toda su carrera.

A principios de los años 50, Low comenzó a aplicar a la insulina, la hormona clave para regular los niveles de glucosa en la sangre, las técnicas de cristalografía de rayos X con las que llevaba años trabajando. En ese momento existía un intenso debate dentro de la comunidad científica sobre la estructura de distintas proteínas, algo a lo que Pauling había contribuido, y aclarado en parte, al publicar un artículo en 1951 en el que describió por primera vez un tipo de estructura con forma de hélice que subyace en muchos tipos de proteínas.

Proteínas: la relación entre estructura y función

Diagrama de hélice pi (Low y Grenville-Wells, PNAS, 1953).

En ese momento, Low decidió investigar la relación entre la estructura de una proteína y su función. Creía, igual que Pauling, que la forma en que se pliegan las moléculas que forman una proteína era importante para la tarea que esa proteína debía cumplir, incluso más que las moléculas concretas que la forman. Con idea de poner a prueba esta convicción con la insulina, pidió ayuda a Pauling para verificar sus observaciones, algo que él hizo rápida y concienzudamente.

Estos datos y modelos de estudios fueron muy útiles para otro de los descubrimientos más famosos de Low, la hélice pi, un tipo de estructura que se puede encontrar en algunas proteínas. Pauling no había descrito estas construcciones en su trabajo, quizá por su pequeño tamaño. Esto hizo pensar al principio a muchos expertos en la materia que se trataba de algo muy poco frecuente, pero investigaciones posteriores sugieren que las hélices pi son más comunes de lo que se pensaba, pudiendo encontrarlas en entre el 10 y el 15 % de las proteínas.

Pacifista y de izquierdas

En la década de los años 1950, Low vio denegado el permiso para residir y trabajar en Estados Unidos, probablemente por su afiliación pacifista e izquierdista. Durante sus años en Somerville, Oxford, tuvo conflictos ideológicos con otra de las alumnas de Hodgkins, Margaret Thatcher, que llegaría a ser primera ministra de Reino Unido.

En 1956 se convirtió en ciudadana estadounidense y se trasladó de Harvard a la Universidad de Columbia, en Nueva York y allí obtuvo una plaza de catedrática en 1966. Enseñó técnicas avanzadas de cristalografía por rayos X a muchos científicos más jóvenes, mientras continuaba sus investigaciones para determinar la estructura de moléculas de gran importancia biológica.

Por ejemplo, su estudio sobre un tipo mortal de veneno de serpiente ayudó a conocer no solo su estructura molecular, sino también cómo se producen sus efectos: su estructura molecular similar a tres dedos se adhiere e inactiva un tipo de neurorreceptores musculares, impidiendo que tenga lugar la respiración y el latido cardiaco, causando así la muerte de la presa.

Durante su carrera trabajó y defendió la necesidad de que el profesorado de la universidad fuera más diverso. Ella misma abrió puertas y se esforzó por formar a muchas mujeres para manejar las técnicas analíticas que ella tan bien conocía. Se retiró en 1990 pero siguió unida a la Universidad de Columbia durante muchos años, participando como conferenciante y mentora de estudiantes.

Murió el 10 de enero de 2019.