La comunidad científica lleva siglos investigando biomoléculas importantes como las proteínas y los azúcares. La bioquímica Ruth Benesch (1925-2000) realizó, junto con su marido Reinhold, un descubrimiento clave que ayudó a explicar cómo la hemoglobina, una proteína de los glóbulos rojos, transporta oxígeno de los pulmones a todas las células del cuerpo.
Ruth Erica Leroi nació el 25 de febrero de 1925 en París, Francia. Era hija de Helene Leroi, una economista alemana de origen judío. Cuando la niña tenía solo seis días, Helene volvió a Berlín, donde Ruth pasaría su infancia. Junto con su hermana, en 1939 huyeron de la Alemania nazi a Inglaterra gracias a Kindertransport, un programa que llegó a evacuar a casi 10 000 menores judíos de Europa Central a Inglaterra.
Ruth terminó la secundaria en Inglaterra y pudo pagar sus estudios universitarios gracias a su trabajo en una fábrica de caucho. Allí conoció a Reinhold Benesch, su futuro marido. Ruth se licenció por la Universidad de Londres en 1946 y se casaron aquel mismo año.
Alianza científica
Al año siguiente, el matrimonio Benesch se trasladó a los Estados Unidos con la intención de seguir formándose. Obtuvieron sus doctorados en bioquímica por la Universidad Northwestern, a las afueras de Chicago; él en 1950, ella en 1951. Ruth y Reinhold iniciaron así una alianza científica que los convertiría en compañeros y colaboradores durante el resto de sus vidas. Juntos tuvieron un hijo y dos hijas: Andrew, Susan y Nina Benesch. Juntos publicarían alrededor de 125 artículos científicos, la mayoría en torno a la hemoglobina de la sangre. Las contribuciones científicas de Ruth no puede entenderse sin las de Reinhold, y viceversa.
Durante los primeros años de su carrera científica, Ruth estuvo afiliada a la Universidad Johns Hopkins, en Maryland, la Universidad Estatal de Iowa y el Laboratorio Biológico Marino, en Massachusetts. En 1960 consiguió una plaza como investigadora asociada en la Universidad de Columbia, en Nueva York. Allí, ella y Reinhold compartieron un laboratorio y juntos comenzaron a estudiar los mecanismos por los cuales la hemoglobina transporta oxígeno a los tejidos vivos.
Camiones de suministro de oxígeno
La hemoglobina es un conjunto de moléculas proteicas que funcionan como camiones de suministro de oxígeno en la sangre. Cada glóbulo rojo de la sangre contiene varias moléculas de hemoglobina. A medida que la sangre pasa por los pulmones, cada molécula de hemoglobina recoge una molécula de oxígeno. Posteriormente, a través del torrente sanguíneo, las moléculas de hemoglobina liberan sus moléculas de oxígeno, de una en una, a las células del cuerpo, según sea necesario.
Ruth y Reinhold Benesch descubrieron cómo la hemoglobina “sabe” cuando una célula necesita oxígeno. Cuando las células metabolizan azúcares con oxígeno, producen dióxido de carbono (CO2) como subproducto. Una acumulación de dióxido de carbono funciona como “signo” de que una célula ha estado metabolizando azúcares y consumiendo oxígeno, por lo que necesita más oxígeno. Al liberar oxígeno allí donde el dióxido de carbono empieza a acumularse en el cuerpo, la hemoglobina suministra oxígeno donde más se necesita.
La contribución más importante de Ruth y Reinhold Benesch, datada desde 1967, fue descubrir que una clase especial de compuesto de fósforo, el ácido 2,3-bisfosfoglicerico, juega un papel clave en la ruptura de los enlaces entre la hemoglobina y el oxígeno, lo que permite que este sea liberado a las células del cuerpo. Aquello transformó la visión del sistema de transporte de oxígeno en la investigación científica. Aunque la concentración de 2,3-bisfosfoglicerato en sangre se conociera desde hacía muchos años en unidades de mg/mL, su relación con la hemoglobina solo fue observada una vez que los Benesch comenzaron a medirla en unidades modernas (mM). El que fuera Premio Nobel de Química en 1962, Max Perutz, señaló que «ese descubrimiento abrió una nueva era en la fisiología del transporte respiratorio».
Toda una carrera dedicada a la hemoglobina
Ruth y Reinhold Benesch también demostraron que, para un correcto funcionamiento de la hemoglobina, se necesitan dos tipos de cadenas proteicas: las homo- y las hetero-oligoméricas. Descubrieron asimismo que la hemoglobina mutante (mutant hemoglobin) solo produce un tipo de cadena, conocimiento que fue importante para sus estudios posteriores de anemia falciforme, causada por hematíes deformes.
Ruth fue nombrada Profesora Asociada de la Universidad de Columbia en 1972, y Profesora Titular en 1980.
Después de la muerte de Reinhold en 1986, Ruth continuó trabajando. Estudió otros compuestos que pudieran actuar de manera similar a la hemoglobina en el cuerpo y que podrían ser útiles para tratar personas con enfermedades causadas por la hemoglobina mutante.
La nombraron Profesora Emérita en 1995, y se retiró un año después.
Ruth Benesch murió en su casa en Nueva York el 25 de marzo de 2000. Tenía 75 años.
Referencias
- Reinhold Benesch and Ruth Erica Benesch, Chemical Heritage Foundation
- Wolfgang Saxon, Ruth Benesch, 75, Biochemist, The New York Times, 2000
- Max Perutz, Reinhold Benesch (1919 – 1986), Nature 325 (1987) 576
- Wikipedia
Sobre la autora
Edurne Gaston Estanga es doctora en ciencia y tecnología de los alimentos. Actualmente se dedica a la gestión de proyectos en organizaciones que fomentan la difusión del conocimiento de la ciencia y la tecnología.